INSTITUTO TECNOLOGICO DE CIUDAD ALTAMIRANO
UNIDAD
7: TRADUCCION DEL ARNm
QUE PRESENTA:
ELVIRA ROJAS NAVA.
09930053
LICENCIATURA EN BIOLOGIA
CIUDAD
ALTAMIRANO GRO. MEXICO, MAYO DEL 2012
INTRODUCCIÓN.
La traducción es el paso de la información transportada por el ARN-m a proteína. La especificidad funcional de los polipéptidos reside en su secuencia lineal de aminoácidos que determina su estructura primaria, secundaria y terciaria. De manera, que los aminoácidos libres que hay en el citoplasma tienen que unirse para formar los polipéptidos y la secuencia lineal de aminoácidos de un polipéptido depende de la secuencia lineal de ribonucleótidos en el ARN que a su vez está determinada por la secuencia lineal de bases nitrogenadas en el ADN.
Los
elementos que intervienen en el proceso de traducción son fundamentalmente: los
aminoácidos, los ARN-t (ARN transferentes), los ribosomas, ARN-r (ARN
ribosómico y proteínas ribosomales), el ARN-m (ARN mensajero), enzimas,
factores proteicos y nucleótidos trifosfato (ATP, GTP).
El
primer paso que tiene que producirse es la activación de los aminoácidos y
formación de los complejos de transferencia. Los aminoácidos por sí solos no
son capaces de reconocer los tripletes del ARN-m de manera que necesitan unirse
a un ARN de pequeño tamaño (constante de sedimentación 4S) llamado ARN adaptador, ARN soluble o ARN transferente. Crick (1958) postuló la
necesidad de la existencia de un adaptador que acoplará cada aminoácido a su correspondiente
codón
Queda
claro que el ARNm es el que lleva la información que se decodificará en la
síntesis (armado) de proteínas, determina el orden en que se unirán los
aminoácidos. La síntesis de proteínas o traducción tiene lugar en los ribosomas del citoplasma celular.
OBJETIVOS
˜ Conocer
los eventos de síntesis proteica, la especificidad de la maquinaria enzimática
y su implicación en la farmacología (inhibición de la síntesis proteica por
antibióticos).
METODOLOGIA.
Se
realizara una investigación documental con el propósito de fortalecer los datos
abordados en clase.
7.1 EL CÓDIGO GENÉTICO
7.1 EL CÓDIGO GENÉTICO
Una vez que Crick (1958) propuso la Hipótesis de la
Secuencia ("existe una relación entre la ordenación lineal de nucleótidos
en el ADN y la ordenación lineal de aminoácidos en los polipéptidos"), la
comunidad científica la admitió y se plantearon dos preguntas:
- ¿Existe algún código o clave que permite pasar de la secuencia de
nucleótidos en el ADN a la secuencia de aminoácidos en las proteínas?
- ¿Cómo se convierte la información contenida en la secuencia de ADN
en una estructura química de proteína?
La primera pregunta conlleva el estudio del
desciframiento del código genético y el estudio de sus características. La
segunda pregunta consiste en el estudio de los procesos genéticos de la
síntesis de proteínas: la transcripción y la traducción.
Las
características del código genético fueron establecidas experimentalmente por
Fancis Crick, Sydney Brenner y colaboradores en 1961. Las principales características del código genético son las siguientes:
˜ El código está organizado en
tripletes o codones: cada tres nucleótidos (triplete) determinan
un aminoácido.
˜ El código genético es degenerado: existen
más tripletes o codones que aminoácidos, de forma que un determinado aminoácido
puede estar codificado por más de un triplete.
˜ El código genético es no solapado o
sin superposiciones: un nucleótido solamente pertenece a un único
triplete.
˜ La lectura es "sin
comas": el cuadro de lectura de los tripletes se
realiza de forma continua "sin comas" o sin que existan espacios en
blanco.
˜ El código genético nuclear es
universal: el mismo triplete en diferentes especies
codifica para el mismo aminoácido. La principal excepción a la universalidad es
el código genético mitocondrial.
EL CÓDIGO GENÉTICO ES
DEGENERADO
Como hemos dicho existen 64 tripletes distintos y
20 aminoácidos diferentes, de manera que un aminoácido puede venir codificado
por más de un codón. Este tipo de código se denomina degenerado.
7.2 EL PAPEL DEL ARN EN LA SÍNTESIS DE PROTEÍNAS.
La síntesis de proteínas ocurre en los ribosomas que
consisten en dos subunidades, una grande y una pequeña, cada una formada por
rRNA y proteínas específicas. Para la síntesis de proteínas, también se
requiere de moléculas de tRNA, que están plegadas en una estructura secundaria
con forma de hoja de trébol. Estas moléculas pequeñas pueden llevar un
aminoácido en un extremo y tienen un triplete de bases, el anticodón, en un asa
central, en el extremo opuesto de la molécula. La molécula de tRNA es el
adaptador que aparea el aminoácido correcto con cada codón de mRNA durante la
síntesis de proteínas. Hay al menos un tipo de molécula de tRNA para cada tipo
de aminoácido presente en las células. Las enzimas conocidas como
aminoacil-tRNA sintetasas catalizan la unión de cada aminoácido a su molécula
de tRNA específica.
Las moléculas encargadas de transportar los
aminoácidos hasta el ribosoma y de reconocer los codones del ARN mensajero
durante el proceso de traducción son los ARN transferentes (ARN-t). Los ARN-t
tienen una estructura en forma de hoja de trébol con varios sitios
funcionales:
- Extremo 3': lugar de unión al aminoácido (contiene siempre la
secuencia ACC).
- Lazo dihidrouracilo (DHU): lugar de unión a la aminoacil ARN-t
sintetasa o enzimas encargadas de unir una aminoácido a su correspondiente
ARN-t.
- Lazo de T ψ C: lugar de enlace al ribosoma.
- Lazo del anticodón: lugar de reconocimiento de los codones del
mensajero.
Normalmente el ARN-t adopta una estructura de hoja
de trébol plegada en forma de L o forma de boomerang.
Estructura ARN transferente
|
Estructura ARN transferente
|
Estructura ARN transferente
|
Los ARN-t suelen presentar bases nitrogenadas poco frecuentes como son la pseudouridina, metilguanosina, dimetilguanosina, metilinosina y dihidrouridina.
El que realiza el reconocimiento del
codón correspondiente del ARN-m es el anticodón del ARN-t y no el aminoácido.
Mediante un experimento se demostró que era posible transformar el
cisteinil-ARN-t mediante tratamiento con hidruro de níquel en alanil-ARN-t.
TIPOS DE RNA
Transferencia de ARN mensajero (tmRNA) se encuentra en muchas bacterias y los plastidios. Que marca las proteínas codificadas por los ARNm que carecen de los codones de parada de la degradación y evita que el ribosoma se cale.
El ARN mensajero (ARNm) es el ARN que
transporta la información del ADN a los ribosomas, los sitios de la síntesis de
proteínas (traducción) en la célula. La secuencia codificante del ARNm
determina la secuencia de aminoácidos en la proteína que se produce.
Estos ARN
llamada no codificante ("ncRNA") puede ser codificada por sus propios
genes (genes de ARN), pero también puede derivar de los intrones del mRNA.
También hay ARN no codificantes involucrados en la regulación génica, el
procesamiento del ARN y otras funciones.
Existen varios
tipos de ARN puede regular a la baja la expresión de genes por ser
complementaria a una parte de un ARNm o ADN de un gen.
Los microARN
(miRNA, 21-22 nt) se encuentran en las células eucariotas y actuar a través de
ARN de interferencia (RNAi), donde un complejo efector de miRNA y enzimas
pueden destruir el mARN que el miRNA es complementario al ARNm bloque de ser
traducida, o acelerar su degradación.
Mientras que los pequeños RNAs de
interferencia (siRNA, 20-25 nt) a menudo se producen por la descomposición de
ARN viral, también hay fuentes endógenas de siRNAs. siRNAs actúan a través de
la interferencia de ARN de una manera similar a los miRNAs. Algunos miRNAs y
siRNAs pueden causar que los genes objetivo para ser metilado, disminuyendo o
aumentando la transcripción de los genes.
Los animales tienen ARNs Piwi-interactivos
(Pirna, 29-30 nt) que son activos en las células germinales y se cree que son
una defensa contra los transposones y desempeñar un papel en la gametogénesis.
Muchos procariotas ARN CRISPR, un sistema de regulación similar a la
interferencia de ARN. ARN antisentido se han generalizado, la mayoría de
regular a la baja de un gen, pero algunas son activadores de la transcripción.
Una forma de ARN antisentido puede actuar es
mediante la unión a un ARNm, la formación de ARN de doble cadena que se degrada
enzimáticamente. Hay muchos RNAs no codificantes largo que regulan los genes en
eucariotas, un ARN, es Xist que cubre uno de los cromosomas X en las hembras de
mamíferos y lo inactiva.
ESTRUCTURA
RIBOSOMAL
Los
ribosomas están en todas las células vivas. Son complejos supramoleculares encargados
de la síntesis de proteínas, en un proceso conocido como traducción. La
información necesaria para esa síntesis se encuentra en la información genética
que les llega del ADN en forma de ARN mensajero (ARNm), cuya secuencia de
nucleótidos determina la secuencia de aminoácidos de la proteína. Se conoce que
la proteína es una cadena formada por aminoácidos.
Debido a su pequeño tamaño se observan al microscopio electrónico,
aparecen como unos cuerpos redondeados y electrodensos. Su tamaño medio oscila
entre 150 y 200 Å, aunque se han encontrado entre 80 y 300 Å. Los ribosomas se
encuentran en las células de todos los organismos vivos incluso en los
procariontes.
El número de ribosomas por
unidad de superficie varía con los distintos tipos celulares, siendo constante
para un determinado tipo celular. Los ribosomas sueltos pueden estar
aislados o agrupados, formando los polisomas mediante el RNA mensajero, con una
distancia entre ellos de 300 a 350Å. La situación de los ribosomas depende de
la función del tipo de célula.
CARACTERÍSTICAS DE LOS
RIBOSOMAS
Distinguimos dos tipos de ribosomas atendiendo a su coeficiente de sedimentación. Ribosomas 70 S y Ribosomas 80 S. Los ribosomas 70 S son típicos de procariotas y de cloroplastos y mitocondrias.
Los ribosomas 80 S son
típicas de las células eucariotas.
Los ribosomas están
formados por dos subunidades de tamaño desigual y distinto coeficiente de
sedimentación. Una es la subunidad mayor y la otra es la subunidad menor. Los
ribosomas 70 S tienen una subunidad mayor con un coeficiente de sedimentación
de 50 S y una menor de 30 S. Los ribosomas 80 S tienen la subunidad mayor con
coeficiente 60 S y la otra 40 S.
Las proteínas
ribosomales que forman parte de ambas subunidades en los ribosomas eucarióticos
y procarióticos se indican en la siguiente tabla:
Ribosomas
|
Subunidades
|
ARN-r
|
Proteínas ribosomales
|
Procarióticos: 70S
66%
ARN, 34% proteínas
|
Grande: 50S
|
23S: 2.904
bases
|
31 diferentes
(L1-L31)
|
5S: 120
bases
|
|||
Pequeña: 30S
|
16S: 1541
bases
|
21 diferentes
(S1-S21)
|
|
Eucarióticos: 80S
60%
ARN, 40% proteínas
|
Grande: 60S
|
28S: 4718
bases
|
49 diferentes
(L1-L49)
|
5,8S: 160
bases
|
|||
5S: 120
bases
|
|||
Pequeña: 40S
|
18S: 1874
bases
|
33 diferentes
(S1-S33)
|
La unión de
ambas subunidades se realiza en presencia de una concentración 0,001 M de iones
Mg, si esta concentración disminuye se produciría la separación de las dos
subunidades, es por lo tanto un proceso reversible. Si la concentración molar
de los iones Mg aumenta hasta 10 veces, se produce la unión de dos ribosomas
para dar lugar a los dímeros. El dimero de los ribosomas 70 S tiene un
coeficiente de 100 S, mientras que en el dimero de los ribosomas 80 S, el
coeficiente de sedimentación sería de 120. La ultraestructura del ribosoma es
muy compleja, está formado por RNA ribosómico y proteinas. Hay diferentes tipos
de ARN ribosómico teniendo en cuenta el coeficiente de sedimentación. Si
realizamos una extracción con fenol de dos subunidades de un R 70 S, se separan
por un lado las proteínas y por otro un RNA ribosómico con un coeficiente de
sedimentación 23 S y con el 30 S aparecen proteinas y ARN ribosomico 16 S.
ETAPAS DE LA SÍNTESIS DE PROTEÍNAS EN ORGANISMOS PROCARIÓTICOS
INICIO
DE LA TRADUCCIÓN
Se comienza con la subunidad menor sola. IF-1 se une a la base del sitio A para forzar que el primer fMet-tRNA entre en el sitio P.
IF-3 se le necesita para
estabilizar la subunidad 30S IF-2
sirve para depositar el aminoacil-tRNA (fMet-tRNA en este caso) en el ribosoma.
|
El tRNA iniciador que reconoce el AUG
(en ocasiones GUG y raramente UUG) es especial ya que porta una formil-Met, presenta modificaciones
postranscripcionales específicas, sólo puede usarse en iniciación, y es el
único capaz de entrar en el sitio P (no el A) sin la subunidad mayor del
ribosoma.
ELONGACIÓN
El crecimiento de la cadena polipeptídica en el ribosoma es un proceso cíclico que se repite tantas veces como aminoácidos se incorporen. Cada ciclo consta de 4 pasos: ubicación del nuevo aa-tRNA, verificación o corrección del aminoácido introducido, formación del enlace peptídico y translocación. Los sitios E y A cooperan negativamente puesto que nunca que encuentran ocupados a la vez.
TERMINACION
En síntesis la terminación de la cadena polipeptídica está señalada por
el ARNm mediante un codón que no especifica la incorporación de ningún
aminoácido . Ese codón de terminación puede ser UUA, UGA o UAG, y sobre él no
se une ningún ARNt. En cambio, es reconocido por dos proteínas llamadas
factores de liberación (eRF). Cuando esto sucede, la proteína terminada se
libera del último ARNt, que también se separa del ARNm. Por último también se
disocian las subunidades ribosómicas. Todos
estos elementos pueden ser reutilizados en una nueva síntesis.
ETAPAS DE LA SÍNTESIS DE PROTEÍNAS EN
ORGANISMOS EUCARIOTICOS
INICIACIÓN DE
LA CADENA POLIPEPTÍDICA
En la iniciación de la cadena polipeptídica intervienen el primer ARN-t, o ARN-t iniciador de la traducción que habitualmente es el ARN-t-Formilmetionina, las subunidades ribosomales, el ARN-m, enzimas, los factores de iniciación IF1, IF2 e IF3 y una fuente de energía como GTP. Las subunidades ribosomales están separadas cuando no están ocupadas en la síntesis de polipéptidos. Para poder iniciar la traducción es necesario que ambas subunidades se ensamblen. Se pueden distinguir tres fases en el proceso de iniciación:
- Fase 1: Unión del mensajero (ARN-m) a la
subunidad pequeña 30S de los ribosomas estimulada por la acción del factor
IF3.
- Fase 2: El ARN-t-iniciador
(ARN-t-Formilmetionina) se une al factor IF2 y a GTP y se situa en la Sede
P.
- Fase 3: Unión de las dos subunidades
ribosomales 30S y 50S mediante la hidrólisis del GTP unido a IF2
catalizada por una proteína ribosomal. Una vez unidas ambas subunidades se
sueltan o disocian los factores IF2 e IF3. La función de IF1 no se conoce
con exactitud aunque se cree que interviene en el proceso del reciclado de
los ribosomas.
Los lugares del mensajero (ARN-m) al que se
debe unir el ribosoma para comenzar la traducción, o la selección de los
codones de iniciación correctos del ARN-m en bacterias, parece llevarse a cabo
gracias a la existencia de unas secuencias cortas que preceden a los codones de
iniciación y que son complementarias de secuencias del extremo 3' del ARN-r 16S
de la subunidad pequeña (30S) de los ribosomas
Una vez formado el complejo de
iniciación se puede comenzar la elongación del polipéptido. La elongación o
crecimiento de la cadena polipeptídica tiene lugar en esencia mediante la
formación de enlaces péptídicos entre los aminoácidos sucesivos. Intervienen en
este proceso, el peptidil-ARN-t, los aminoacil-ARN-t, ribosomas, ARN-m,
enzimas, factores proteicos de elongación EF-Tu, EF-Ts y EF-G y fuentes de
energía como GTP. Se pueden distinguir cuatro fases esenciales en el proceso de
elongación:
Elongación de la traducción
|
- Fase 1: El aminoacil-ARN-t correspondiente al
siguiente triplete del ARN-m entra en la sede A dl ribosoma gracias a la
intervención del factor EF-Tu. Para ello EF-Tu se une primero a GTP
activándose y después el complejo activado (EF-Tu-GTP) se une al
aminoacil- ARN-t. Después la hidrólisis de GTP a GDP favorece la entrada
del aminoacil-ARN-t en la sede A y el complejo EF-Tu-GDP se libera.
- Fase 2: La liberación del ribosoma del
complejo EF-Tu-GDP esta mediada por la intervención del factor de
elongación EF-Ts. Este factor, EF-Ts, también interviene en la
regeneración y activación del factor EF-Tu.
- Fase 3: La transferencia de la cadena
peptídica del peptidil-ARN-t que está en la Sede P al aminoacil-ARN-t
nuevo que ha entrado en la sede A. Esta reacción está catalizada por un
enzima que es la peptidil-transferassa. Después el ribosoma avanza un
codón sobre el ARN-m en la dirección 5'→3' (se transloca). Este
paso se realiza gracias a la intervención del factor EF-G activado por la
hidrólisis de GTP. En esta fase se libera el ARN-t descargado que estaba
en la sede P y al moverse el ribosoma el péptidil-ARN-t recién formado que
estaba en la sede A pasa a ocupar la sede P.
La terminación de la cadena
polipeptídica en bacterias tiene lugar cuando los ribosomas en su avance a lo
largo del ARN-m se encuentran con cualquiera de los siguientes tripletes de
terminación o codones de fin: UAA, UAG y UGA. Además, durante la terminación
intervienen los factores proteicos de terminación RF1, RF2 y RF3. No hay ningún
ARN-t que reconozca a los tripletes de terminación, son los factores de
terminación o liberación los que se encargan de reconocer los codones de STOP.
El factor RF1 reconooce los codone UAA y UAG y el factor RF2 identifica a los
codones UAA y UGA. El factor RF3 también colabora en la reacción de
terminación. Cuando el peptidil-ARN-t está en la sede P los factores de
terminación en respuesta a la existencia de un codón de terminación en el ARN-m
entran en la sede A. Como consecuencia el polipéptido se libera de la sede P,
se disocian las dos subunidades del ribosoma y se libera el ARN-t que estaba en
la sede P. Esta reacción de terminación se lleva a cabo mediante la hidrólisis
de GTP.
COMPARACION DE LA TRADUCCIÓN
|
PROCARIOTAS
|
EUCARIOTAS
|
|
|
RIBOSOMA
|
Subunidad
grande 50S, subunidad pequeña 30S, ribosoma completo 70S
|
Subunidad
grande 60S, subunidad pequeña 40S, ribosoma completo 80S
|
|
INICIACIÓN
|
Tres
factores de iniciación llamados 1F-1, 2, 3; el RNAt iniciador lleva
f-metionina; codón de inicio AUG; la secuencia Shine-Dalgarno precede al
punto de inicio en el ARNm; se une a una secuencia complementaria en la
subunidad 40S del ribosoma
|
Trece
factores de iniciación; el RNAt iniciador lleva Metionina; el codón de inicio
es AUG; ausencia de secuencia Shine-Dalgarno pero presencia de secuencia
Kozak; la cubierta de ARNm 5'
metilada (CAP) puede tener un punto de unión en la subunidad 40S del ribosoma
que guía al complejo de traducción hasta el punto de inicio
|
|
TIPO
DEL CÓDIGO RNAm
|
Policistrónico
(el RNAm codifica a menudo más de una
proteína)
|
Monocistrónico
(RNA siempre codifica una sola proteína)
|
|
ELONGACIÓN
|
Factores
de elongación denominados EF-Tu,
EF-Ts
y EF-G
|
EF-Tu
y EF-Ts son reemplazados por un solo factor eEF1α;EF-G es reemplazado por el eEF2
|
|
TERMINACIÓN
|
Tres
factores de terminación RF-1, 2, 3; RF-3 se une a GTP y el complejo formado
estimula la unión de RF-1 y 2 al ribosoma; la hidrólisis del GTP desencadena
el desempalme del complejo
|
Dos
factores de terminación, eRF1 y eRF3, que se une al ribosoma con GTP; la
hidrólisis del GTP desencadena la liberación de eRF3 y eRF1 del ribosoma
|
MODIFICACION DEL LAS PROTEINAS POSTRADUCCIONALES
Algunas proteínas emergen del ribosoma preparadas
para ejercer inmediatamente su función. Muchas otras, sin embargo, deben
experimentar una gran variedad de modificaciones postraducción. Tales
modificaciones pueden dar lugar a su conversión en una forma funcional, su
traslado a un compartimiento subcelular específico, su secreción al exterior de
la célula o a una alteración en su actividad o estabilidad. La información que
determina el destino postraducción de una proteína reside en su estructura, es decir,
la secuencia de aminoácidos y la conformación polipeptídica determinan si una proteína
servirá como sustrato para un enzima modificador o la identifican para ser trasladada
a una localización subcelular o extracelular.
La glucosilación de proteínas se realiza por medio
de una gran variedad de glucosiltransferasas. Un centenar de enzimas distintos
pueden catalizar esta reacción, aunque el mecanismo básico es similar para todos:
un azúcar es transferido desde un sustrato dador activado hasta un receptor apropiado,
generalmente otro residuo de azúcar que forma parte de un oligosacárido que
está siendo construido. Los enzimas pueden mostrar tres tipos de especificidad:
por el monosacárido transferido, por la estructura y secuencia de la molécula
aceptora, y por el sitio y configuración del enlace formado.
PLEGAMIENTO
Muchas
proteínas adquieren espontáneamente la correcta conformación tridimensional,
pero otras muchas solo adquieren la conformación correcta con la ayuda de una o
más proteínas chaperonas. Las
chaperonas se unen reversiblemente a regiones hidrofóbicas de las proteínas desplegadas y a los
intemediarios de plegamiento; pueden estabilizar intermediarios, mantener proteínas
desplegadas para que pasen con facilidad a través de membranas, ayudar a
desplegar segmentos plegados incorrectamente, impedir la formación de
intermediarios incorrectos o impedir interacciones inadecuadas con otras
proteínas.
PUENTES DISULFURO
Se
trata de la formación de un enlace covalente entre dos Cys de la misma o
distintas cadenas polipeptídicas. Se consigue mediante una reacción redox
catalizada por la proteína-disulfuro-isomerasa
en presencia de glutatión, que sufre el proceso inverso (ruptura de su
doble enlace). Si se revierte esta modificación, la proteína se desnaturaliza.
PROTEÓLISIS PARCIAL
La proteólisis parcial
es una etapa frecuente en los procesos de maduración de las proteínas. Pueden
eliminarse secuencias de aminoácidos en ambos extremos o en el interior de la
proteína. La proteólisis en el retículo
endoplasmático y en el aparato de Golgi son,
por ejemplo, esenciales en la maduración de la insulina;
la preproinsulina codificada por el ARNm es introducida en el retículo
endoplasmático; una peptidasa la corta y origina la proinsulina que
se pliega para formar los puentes disulfuro correctamente;
la proinsulina es transportada al aparato de Golgi, donde es empaquetada en
gránulos de secreción; entonces se elimina un fragmento (péptido C) por proteólisis originando la insulina funcional,
que es secretada. La hiperproinsulinemia
familiar es una enfermedad genética autosómica dominante causad por en defecto en el proceso de
maduración de la proinsulina, que da lugar a la presencia en el torrente circulatorio
de insulina y de proinsulina en
cantidades similares.
FOSFORILACION.
La
fosforilación es una de las modificaciones proteicas más comunes. Constituye un importante mecanismo de
regulación de la actividad biológica y como tales son modificaciones transitorias.
La fosforilación
de la glucógeno sintasa y glucógeno fosforilasa se da en los hepatocitos en
respuesta a la liberación de glucagón por el páncreas.
La fosforilación
inhibe la actividad de la sintasa, mientras que la actividad de la
fosforilasaes aumentada.
Estos eventos llevan al aumento de la liberación de glucosa
MODIFICACIÓN DE
AMINOÁCIDOS
Sólo 20 aminoácidos están codificados genéticamente y son incorporados durante la
traducción. Sin embargo, las modificaciones postraducción conducen a la
formación de 100 o más derivados de los aminoácidos. Las modificaciones de los
aminoácidos juegan con frecuencia un papel de gran importancia en la correcta
funcionalidad de la proteína.
Son numerosos
los ejemplo de modificación postraducción de aminoácidos. La formación
postraducción de puentes disulfuro,
básicos en la estabilización de la estructura terciariade las proteínas está
catalizada por una disulfuro
isomerasa. En las histonas tiene lugar la metilación de
las lisinas.
En el colágeno abunda
el aminoácido 4-hidroxiprolina, que es el resultado de la hidroxilación de
la prolina.
La traducción comienza con el codón "AUG" que es además de señal
de inicio significa el aminoácido metionina,
que casi siempre es eliminada por proteólisis
Variado
|
BIBLIOGRAFIA.
- http://enzimologia.fcien.edu.uy/BQII%202011/ModifPostraduc.pdf
- http://www.elergonomista.com/biologia/ribosomas.htm
- http://biologiadelacelula.files.wordpress.com/2008/05/devlin.pdf
- http://www.ucm.es/info/genetica/grupod/Codigo/Codigo%20genetico.htm
- http://www.news-medical.net/health/RNA-Types-(Spanish).aspx
- http://laguna.fmedic.unam.mx/~evazquez/0403/introduccion%20transcripcion.html
- http://es.scribd.com/doc/12854284/Sintesis-de-Proteinas
- http://www.investigacionyciencia.es/Archivos/12-09_Vila.pdf
- http://webpages.ull.es/users/bioquibi/biologia%20molecular/temas/tema31.pdf
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